(Noticias de Nanowerk) Investigadores del grupo de PD Dr. Gregor Hagelueken, del Instituto de Biología Estructural de la UKB, utilizó la espectroscopia PELDOR para estudiar el movimiento de las proteínas de unión al sustrato (comunicación de la naturaleza«Validación cruzada de medidas de distancia en proteínas por PELDOR/DEER y FRET de una sola molécula»).
Estas proteínas toman su sustrato y lo transportan a un lugar específico en la célula. Para observar esto de cerca, los investigadores colocaron pequeños imanes, los investigadores los llaman «etiquetas de giro», a las proteínas y midieron distancias que tienen un tamaño de solo una mil millonésima parte de un metro.
Luego enviaron sus resultados al grupo de investigación del Prof. Dr. Thorben Cordes en la LMU de Múnich. Allí, se llevaron a cabo mediciones comparativas utilizando la denominada espectroscopia FRET. Se usaron pequeñas moléculas de colorante en lugar de etiquetas giratorias.
«Aunque ambos métodos se utilizan con mucha frecuencia, nadie ha examinado sistemáticamente si los resultados son realmente comparables», dice Hagelueken.
Aunque los resultados de la medición resultaron ser comparables en la mayoría de los casos, los investigadores encontraron inconsistencias en dos casos.
El postdoctorado de Bonn, Martin Peter, dice: “Luego investigamos a fondo qué causó las diferencias y encontramos lo que estábamos buscando.
En el segundo caso, la adición de un anticongelante, que era necesario debido a la baja temperatura de medición por debajo de -220 grados centígrados, provocó desviaciones inesperadas.
«Pudimos demostrar que, a pesar de la alta precisión de los métodos, medir con otra nanorregla siempre es una buena idea», dice Hagelueken.
