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Las proteínas que se agregan en grupos son causas comunes de enfermedades difíciles de tratar como la ELA, el Alzheimer y el Parkinson. Estudiar la interacción de estas proteínas ha sido históricamente una tarea compleja.
Sin embargo, investigadores de la Universidad Tecnológica de Chalmers en Suecia han desarrollado un enfoque novedoso: han descubierto un método que puede atrapar numerosas proteínas en trampas de tamaño nanométrico. Estas trampas brindan una oportunidad sin precedentes para estudiar estas proteínas de formas que antes no eran posibles.
Creemos que nuestro método tiene un gran potencial para mejorar la comprensión de los procesos tempranos y peligrosos en una serie de enfermedades diferentes y, en última instancia, conducir a conocimientos sobre cómo los medicamentos pueden contrarrestarlos..
Andreas Dahlin, autor del estudio y profesor, Departamento de Química e Ingeniería Química, Universidad Tecnológica de Chalmers
Las proteínas aglutinantes son la base de numerosas enfermedades como la ELA, el Alzheimer y el Parkinson. Una comprensión más profunda de cómo se agrupan estos grupos podría revelar formas de dividirlos tempranamente o impedir que se formen por completo.
Si bien las técnicas actuales se centran en estudiar grupos en etapas tardías en sus estructuras largas en forma de cadena, rastrear el desarrollo inicial en etapas pequeñas ha sido un desafío. Estas trampas innovadoras ofrecen una solución prometedora que permite a los investigadores explorar estas primeras etapas de desarrollo.
Puede estudiar concentraciones más altas durante un período de tiempo más largo.
Los científicos describen su trabajo como la creación de las puertas más pequeñas del mundo que pueden abrirse y cerrarse con solo tocar un botón. Estas puertas actúan como trampas, atrapando efectivamente proteínas en cámaras a nanoescala.
Se evita que las proteínas se escapen, ampliando el tiempo de observación a este nivel de un milisegundo a al menos una hora. El novedoso método también permite encerrar cientos de proteínas en un pequeño volumen, lo que representa una oportunidad crítica para avanzar en nuestra comprensión de estas estructuras biológicas.
Los grupos que vemos y queremos comprender mejor están formados por cientos de proteínas. Entonces, si queremos estudiarlos, necesitamos poder capturar cantidades tan grandes. Debido a la alta concentración en el pequeño volumen, las proteínas chocan naturalmente entre sí, lo cual es una gran ventaja de nuestro nuevo método..
Andreas Dahlin, autor del estudio y profesor, Departamento de Química e Ingeniería Química, Universidad Tecnológica de Chalmers
Cómo funcionan las nuevas trampas
Los investigadores desarrollaron puertas con cepillos de polímero colocados en las entradas de cámaras de tamaño nanométrico. Estas cámaras contienen proteínas en una solución líquida que es absorbida por las paredes de la cámara debido a un tratamiento químico específico. Una vez que se cierran las puertas, las proteínas pueden desprenderse de las paredes y comenzar a acumularse.
Las trampas deben personalizarse para atraer las proteínas asociadas con la enfermedad particular que le interesa. Actualmente estamos trabajando en la planificación de qué proteínas son las más adecuadas para estudiar..
Andreas Dahlin, autor del estudio y profesor, Departamento de Química e Ingeniería Química, Universidad Tecnológica de Chalmers
Dentro de estas trampas, se pueden examinar grupos de proteínas individuales, lo que proporciona información mucho más detallada que el análisis de varios grupos al mismo tiempo. Este enfoque permite la observación de diferentes grupos que se forman a través de diferentes mecanismos y difieren en tamaño y estructura, una idea que sólo es posible a través de un único análisis.
Si bien las proteínas pueden retenerse en las trampas durante períodos prolongados de tiempo, la duración actualmente está limitada por la longevidad del marcador químico necesario para visualizarlas. En su estudio, los investigadores lograron visibilidad durante hasta una hora.
Referencia de la revista:
Svirelis, J., et al. (2023). Captura estable de múltiples proteínas en condiciones fisiológicas utilizando cámaras a nanoescala con puertas macromoleculares. comunicación de la naturaleza. doi.org/10.1038/s41467-023-40889-4.
Fuente: https://www.chalmers.se/en/
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