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Los péptidos son moléculas biológicas que son esenciales para diversos procesos biológicos, como el movimiento de electrones y oxígeno. Los componentes básicos de las proteínas, los aminoácidos, están dispuestos en cadenas cortas para formar péptidos. Además, sirven de inspiración para nuevas biotecnologías. Actualmente, los investigadores están desarrollando una versión sintética de un péptido que se autoensambla en hilos a nanoescala que transmiten electricidad cuando se combina con hemo.
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El hemo es un material que ayuda naturalmente a las proteínas a transportar electrones de un lugar a otro. Los investigadores determinaron cómo la longitud y la identidad de la secuencia de aminoácidos del péptido influyen en la conductividad eléctrica de sus nanofibras peptídicas.
El impacto
En la naturaleza, las propiedades estructurales de los péptidos influyen en su función y potencial para la biotecnología. Uno de estos factores es la longitud de los segmentos peptídicos que forman cadenas peptídicas completas. También implican la disposición de ciertos aminoácidos en un péptido.
Los resultados de este estudio ayudarán a los investigadores a desarrollar conjuntos de péptidos que creen fibras a nanoescala y transporten electrones a largas distancias, lo que potencialmente hará que estas fibras sean útiles en dispositivos médicos, biosensores para diversas aplicaciones y robótica.
También se muestran prometedores en el desarrollo de nuevas enzimas utilizadas por las empresas para producir y mejorar soluciones de limpieza doméstica y de grado médico.
Resumen
La investigación sobre nanoestructuras de proteínas y péptidos en la naturaleza se lleva a cabo en los campos de la ciencia de materiales y la bioquímica. Existe un gran potencial para estas nanoestructuras como materiales bioelectrónicos. La creación de un análogo sintético que pueda construir nanoestructuras unidimensionales (1D) abriría nuevas vías para el desarrollo de materiales y mejoraría significativamente la comprensión del sistema natural.
Investigadores del Centro de Materiales a Nanoescala del Laboratorio Nacional Argonne han estudiado un grupo de péptidos que se autoensamblan en nanoestructuras en capas unidimensionales. El péptido PA-(Kx)n se denomina simplemente PA-Kxn. En este caso, x es el aminoácido leucina (L), isoleucina (I) o fenilalanina (F) y PA es c16-AH, donde c16-A es alanina modificada (A). H representa histidina, K representa lisina y n es la longitud de la secuencia repetida (1-4).
El grupo determinó los efectos de la longitud de las secuencias de aminoácidos y péptidos hidrófobos sobre tres parámetros importantes: las propiedades electrónicas, la densidad del hemo y la afinidad de unión del hemo a los péptidos preensamblados.
La longitud de secuencia de dos secuencias produjo la mayor afinidad de unión en el ensamblaje peptídico. La molécula electroactiva hemo se creó en matrices ordenadas a través de los ensamblajes a nanoescala resultantes.
Con la excepción de PA-KL1, todos los péptidos tenían nanofibras con una relación de aspecto alta, independientemente de la longitud o secuencia de las unidades repetidas. Estas estructuras tienen el potencial de utilizarse como materiales bioelectrónicos supramoleculares en detección biomédica y generación de material enzimático.
La investigación en el Centro de Materiales a Nanoescala, una instalación para usuarios de la Oficina de Ciencias del DOE, fue financiada por la Oficina de Ciencias de la Oficina de Ciencias Energéticas Básicas del DOE.
Referencia de la revista:
Fry, HC y col. (2023). Diseño de conjuntos de anfífilos peptídicos multihemos 1D que recuerdan a los sistemas naturales. Nanoescala. doi:10.1039/d2nr00473a
Fuente: https://www.energy.gov/
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